IκK的结构与功能IκK以复合体的形式存在于胞质中,主要由催化亚基IκKα、IκKβ和调节亚基IκKγ(NEMO)聚合而成。根据大量文献假设Akt-IκK参与疼痛的可能机制：①NF-xB依赖的机制：Akt活化后直接磷酸化IκK催化亚基IκKa的Thr23或者IκKp的Ser177/181，使IκK活化，磷酸化降解Pl00或IκBa，从而释放NF-KB，转录调控炎症因子的表达。②mTOR依赖的机制：Akt磷酸化的IκKa，使mTOR信号途径激活，通过调控疼痛相关蛋白及离子通道的翻译合成参与疼痛的发生与维持。而外周神经损伤诱发的炎症因子可以引起IκKp的活化，IκK可以磷酸化TSC1，从而抑制mTOR的正性调控子Rheb，对疼痛的发生进行负性调控。 此外，Akt自身也可以通过磷酸化TSCl/2，而抑制mTOR级联反应。③GSK3p依赖的机制激活的Akt可以磷酸化GSK3p的Ser9，使其失活，不能与IκK竞争结合NEMO，而活化NF-KB级联反应。这些假设也许能解释各种文献报道中运用IKK抑制剂、Akt抑制剂时会有不同的疼痛行为结果，因为这取决于哪种信号通路发挥优势作用。具体的Akt-IκK参与疼痛发病与维持的机制需要进一步的研究，Akt-IκK在疼痛机制中的作用将可能为神经病理性疼痛中作用机制提供新的思踣，以及为差异存在提供合理的解释。