【摘 要】
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基质金属蛋白酶参与动物胶原蛋白的新陈代谢,但其在水产动物中的存在情况少有报道.本研究利用RT-PCR和RACE技术从鲤鱼(Cyprinuscarpio)肌肉中克隆得到基质金属蛋白酶-2(M
【机 构】
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集美大学生物工程学院,福建省水产品深加工工程研究中心,厦门 361021
【出 处】
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中国食品科学技术学会第十届年会暨第七届中美食品业高层论坛
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基质金属蛋白酶参与动物胶原蛋白的新陈代谢,但其在水产动物中的存在情况少有报道.本研究利用RT-PCR和RACE技术从鲤鱼(Cyprinuscarpio)肌肉中克隆得到基质金属蛋白酶-2(MMP-2)的cDNA全长共2789 bp,开放阅读框共1971bp,编码657个氨基酸残基.鲤鱼MMP-2含有四个保守的结构域,包括N端含29个氨基酸残基的信号肽、前肽区、含有三个重复Ⅱ型纤连蛋白的催化区以及C端类血红蛋白结合区.根据MMP-2的结构特点,在大肠杆菌中表达由351个氨基酸残基组成的MMP-2催化区,利用His标签亲和层析柱纯化表达蛋白.通过明胶酶谱检测,结果显示重组的MMP-2有较强分解明胶的活性.进一步研究表明,重组MMP-2在pH 8.0时活性最高,最适温度为40℃.金属蛋白酶抑制剂EDTA、EGTA和1,10-phenanthroline对该酶有较强的抑制活性,而其他类型的蛋白酶抑制剂则无抑制活性,Ca2+能够显著增强MMP-2的活性,表明该酶为Ca2+依赖型金属蛋白酶.重组MMP-2不仅在37℃,甚至4℃都可以有效降解鲤鱼肌肉Ⅰ型胶原蛋白,证实了MMP-2参与鱼体死后的肌肉软化的功能.
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