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用荧光光谱法在pH 7．4的PBS中研究了黄豆黄素(soybeanflavin，SF)与牛血清蛋白(bovine serurn albumin，BSA)分之间的相互作用方式及机理。结果表明SF可静态猝火BSA的内源荧光。310和315 K的结合位点数和表观结合常数分别为1．30，8．09X104L·mol-1和1．73，5．22X104L·mol-1。热力学参数表明二者之间的作用力主要是氢键和范德华力。同步荧光光谱表明SF使BSA的结构发生了变化。