【摘 要】
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分子伴侣是维持生物体内蛋白稳态的重要分子家族.它们参与生命体的发育、生长、成熟的各个阶段,辅助蛋白折叠组装、跨膜运输、指导降解等.分子伴侣素(Chaperonin)是最早
【机 构】
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中国科学院遗传与发育生物学研究所,北京100101中国科学院上海应用物理研究所,上海201204
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分子伴侣是维持生物体内蛋白稳态的重要分子家族.它们参与生命体的发育、生长、成熟的各个阶段,辅助蛋白折叠组装、跨膜运输、指导降解等.分子伴侣素(Chaperonin)是最早发现的分子伴侣之一,由分子量60 kD的亚基组装为双环桶状寡聚体,中央空腔用于容纳底物蛋白.依据亚基在桶状结构中的空间位置,每个亚基可分为赤道区,中间区和顶端区三个结构域.叶绿体分子伴侣素(Cpn60)辅助折叠光合作用固碳关键酶Rubisco,由α和β两种类型组成,而且,在一个物种中每种类型包含多个亚基.莱茵衣藻(Chlamydomonas reinhardtii)含有CPN60α,CPN60β1和CPN60β2三种亚基.对同源寡聚体CPN60β1生化功能的分析表明,CPN60β1在CPN20或线粒体Hsp10帮助下,可以行使分子伴侣功能.我们首次解析了叶绿体CPN60β1晶体结构,分辨率达3.8 (A).与真细菌的GroEL对比发现,CPN60β1空腔直径多出6(A),亚基排列疏松及ATP结合口袋更宽,其整体分子构象类似于GroEL的变构态.分析结构域交换重组嵌合体显示,赤道区决定了寡聚体的形成和结构稳定性,而且亚基间的协作依赖于CPN60α的赤道区和部分中间区,且这种协作的发生高度依赖CPN60α的第461位谷氨酸.进一步对亚基间的分工研究发现,顶端区不仅参与决定了分子伴侣素的ATP酶活差异,且CPN60α和CPN60β顶端区在底物结合能力和辅伴侣互作两方面都存在显著差异.高分辨率晶体结构分析CPN60α和CPN60β1两种类型的顶端区,发现203,235和241三个氨基酸位点影响其功能分化.分子伴侣结构的解析将为我了解其折叠Rubisco提供理论基础.
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