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钙调蛋白(Calmodulin,CaM)是一种普遍存在于动植物体内的钙结合蛋白，可以与多种靶酶相互作用，参与许多重要的生理过程。钙调蛋白由148个氨基酸组成，相对分子质量为16.7 kDa，含有四个E-F手型的Ca2+结合域。Ca2+离子与钙调蛋白结合后，引起蛋白构型的变化，从而调节钙调蛋白与靶酶之间的相互作用。人体及环境中存在多种金属离子，某些金属离子也能与钙调蛋白结合，并产生一定的生物学效应，因此，研究金属离子与钙调蛋白的相互作用具有重要的生物学意义。鉴于此，本文利用基质辅助激光解吸电离飞行时间质谱(MALDI-TOF MS)研究了铜、锌、铅、镉等6种金属离子与钙调蛋白的相互作用。