ALDOB acts as a novel HBsAg-binding protein and its coexistence inhibit cisplatin-induced HepG2 cell

来源 :福建省第十七次消化病学术会议 | 被引量 : 0次 | 上传用户:zhaojifeng177
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  Chronic infection with hepatitis B virus (HBV) is a cause of end-stage liver disease and hepatocellular carcinoma.Previously, we screened fructose-bisphosphate aldolase B (ALDOB) as a candidate binding protein of hepatitis B surface antigen (HBs) using the yeast two-hybrid assay.In this study, we aimed to confirm the ALDOB as a binding protein of HBs and to investigate the function and involved mechanism between its interactions during Hepatocellular carcinoma (HCC) development.Our results demonstrated that both of exogeneous and endogeneous ALDOB proteins bind to HBs and co-localized in the cytoplasm in vitro.The coexistence of HBs and ALDOB inhibit cisplatin-induced HepG2 cell apoptosis.Furthermore, western blot analysis showed the coexistence of HiBs and ALDOB enhance the phosphorylation of AKT and downstream of GSK-3β; decreased expression of the pro-apoptotic proteins Bax, Bid, Bim, Puma and increased expression of the pro-survival proteins Bcl-2 and Mcl-1 in HepG2 cells.These findings suggest that its interaction might be applied as a potential therapeutic target during the treatment of HBV-related hepatitis or HCC.
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