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蛋白质折叠/解折叠的模拟结果非常依赖于所采用力场的精确性。即使对最简单的蛋白结构，采用现有的力场来模拟，通常不能得出正确的蛋白结构和热力学性质。最近的研究表明缺少极化效应也是不能成功折叠小螺旋的原因之一。在这篇文章中，我们在已有的AMBER力场基础上，对蛋白质主链间的氢键发展了一套简单的，基于公式的原子电荷极化模型，并采用副本交换的分子动力学模拟(REMD)和该极化模型来研究一段小螺旋结构(2I9M)的热力学稳定性。