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利用红外光谱研究了水溶液中溶菌酶、人血清白蛋白、泛素和核糖核酸酶A四种蛋白质在压力诱导下的二级结构及水合变化。通过MW(Moving Window)二维相关分析发现在200 MPa左右它们都存在一个共同的相关峰，该过程可能是由于溶剂水在压力诱导下发生结构变化、进而导致蛋白质水合改变所引起。
另外，对于不同的蛋白质在200 MPa之后所出现的主相关峰的强度与它们各自所含有的二级结构种类直接相关。这些研究将为进一步揭示蛋白质大分子抗压性以及折叠～去折叠机理奠定基础。