目前世界药物市场上有一半以上的药物靶标都是GPCR,即G蛋白偶联受体.GPCR分子由细胞外域、跨膜螺旋和细胞内域三个结构域组成,受体肽链的C末端位于细胞内,N末端位于细胞外,胞内外分别由3个回环结构连接着这7个跨膜螺旋[1].GPCR在细胞信号转导中发挥着非同一般的作用,并且同时调控着多种生理过程,如免疫反应、细胞生长、细胞代谢、分泌、传递等[2].目前的研究表明在药物相互作用中起主要作用不仅是GPCR的单体,还有GPCR二聚体,因此,对GPCR二聚体的结构,功能以及作用机理的研究有助于开发新的高效药物.但目前GPCR二聚体结构及作用机制的研究还尚少,对其的了解还远远不够,其相互作用面还不清楚.已有的一些研究表明,一些二聚家族的相互作用面残基要比蛋白表面的其余残基进化保守[3],因此我们可以通过确定保守残基簇来确定GPCR二聚体互作面.进化痕迹法[4]是一种基于序列预测和识别重要功能残基位点的方法,通过序列比对,构建进化树,将其进行对比归类,寻求共识序列,对序列上的保守位点进行排名,进而确定进化痕迹残基,并通过将其映射到蛋白质三维结构上从而得到进化保守群簇,即得到二聚体的相互作用面(流程见图1).本文使用进化痕迹方法,将牛视紫红蛋白进行序列BLAST搜索以及数据处理,对得到的336条GPCR序列进行序列比对,绘取N-J邻居图,寻求痕迹残基,最终预测出63个功能特异位点.我们得到的结论是：GPCR跨膜区1,3,6,7最有可能作为二聚互作面.这对进一步揭示GPCR靶标作用机理具有重要的指导意义,并为进一步探索其作用机理作出充分准备,进而可以为药物设计提供理论基础.