论文部分内容阅读
流感病毒基质蛋白1(M1)由252个氨基酸残基组成,具有型特异性,其抗原性差异是流感病毒分型的依据之一。采用针对禽流感病毒M1蛋白的型特异性单克隆抗体,淘选M13噬菌体展示的7肽随机肽库,进行M1蛋白表(拟)位分析。筛选获得共有序列MDRxL或HPR,定位于M1蛋白93-99位(MDRAVKL)和222-230位(HPNSSAGLR)氨基酸区域。采用ELISA、竞争性ELISA分析不同噬菌体拟位与单克隆抗体的免疫反应性,发现含有MDRxL或HPR基序的噬菌体拟位能与单克隆抗体发生特异性结合,且此结合能被天然病毒抗原抑制或阻断,表明拟位多肽真实模拟病毒蛋白上与单克隆抗体结合的抗原决定簇或表位,提示M1蛋白93-99位(MDEAVKL)和222-230位(HPNSSAGLR)氨基酸区域构成禽流感病毒型特异性表位。