胞红蛋白的酶学特性及其在药学研究中的应用

来源 :第七届中国酶工程学术研讨会 | 被引量 : 0次 | 上传用户:temp_dl
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@@胞红蛋白(Cytoglobin,CYGB),又称肝星状细胞激活相关蛋白(Stellate CellActivation-associated Protein,STAP),2001年日本学者Kawada用蛋白组学方法分析肝星状细胞激活的过程中首次发现。2002年德国Burmester通过实验证实其广泛存在于人各种组织,并普遍分布于脊椎动物各物种.人胞红蛋白基因由四个外显子和三个内含子构成,定位于染色体17q25。人胞红蛋白由190个氨基酸残基组成,分子量为21496,其氨基酸序列与肌红蛋白同源性高达40%,空间构象显示出典型的three-over-three a一螺旋珠蛋白折叠结构。18-171位间的154个氨基酸残基组成的核心区形成非极性腔状结构,是血红素配基扩散通道和临时的配基结合部位。4-20位的N端残基形成额外的螺旋结构,168-188位的C段形成规则的环状结构。疏水腔状通过G,H螺旋间的狭长通道与外部相连.虽然CYGB具有高度保守的珠蛋白折叠结构,却显示出非常高的热稳定性,其Tm值为95℃。而且高温下CYGB仍能显示出较高的生物学活性。
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