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在生理pH条件下，采用荧光、紫外和红外光谱法研究了牡荆素与人血清白蛋白(HSA)结合作用。
实验表明，牡荆素对HSA的荧光猝灭为静态猝灭。由修正后的Stern-Volmer方程计算出不同温度下牡荆素与HSA之间的结合常数(K)。由求得的热力学参数推断出牡荆素与HSA问的作用力以氢键和范德华力为主。以华法林、布洛芬和洋地黄毒苷为标记物，采用荧光偏振法确定了牡荆素在HSA的结合位置为site Ⅰ。
同步荧光法和红外光谱表明，牡荆素的存在导致了 HSA微环境和二级结构发生了变化。