【摘 要】
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海蜇(Rhopilema esculentum)是我国传统渔业生产的重要大型经济水母,其伞部胶原蛋白含量丰富。本文从海蜇伞部提取得到不溶性胶原纤维(ICF)及酶促溶性胶原蛋白(PSC),并对
【机 构】
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大连工业大学食品学院 国家海洋食品工程技术研究中心 辽宁大连116034
【出 处】
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中国食品科学技术学会第十二届年会暨第八届中美食品业高层论坛
论文部分内容阅读
海蜇(Rhopilema esculentum)是我国传统渔业生产的重要大型经济水母,其伞部胶原蛋白含量丰富。本文从海蜇伞部提取得到不溶性胶原纤维(ICF)及酶促溶性胶原蛋白(PSC),并对其理化特性与热稳定性进行分析。结果表明,ICF与PSC氨基酸组成及分子质量类似于I型胶原蛋白,且提取后的胶原较好的保留了结构完整性。海蜇伞部ICF与PSC的高级结构差异亦造成热稳定性的不同,傅里叶变换红外光谱(FTIR)研究发现,在加热至36℃时,PSC的酰胺I带红外吸收骤然降低,结构发生明显变化,而ICF温度升高至50℃时,酰胺I带红外吸收才开始略有变化,随着温度的继续升高这种变化变得剧烈,ICF热稳定性优于PSC 。对比热处理过程中PSC和ICF二级结构变化,β-转角(高频率)与β-折叠(高频率)结构稳定性相对较好,PSC中310-螺旋与ICF中β-折叠(低频率)结构对温度变化最为敏感。二维红外分析结果表明,除自动峰外,PSC与ICF均存在若干交叉峰,说明热处理过程中各个结构之间存在着分子内和分子间的相互作用。
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