【摘 要】
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为了研究海洋细菌YS-80的沙雷氏金属蛋白酶MP与其抑制剂lupI的相互作用机制,利用大肠杆菌表达了抑制剂及其突变体蛋白,研究抑制剂及其突变体对蛋白酶活性的影响.发现,lupI的N
【机 构】
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中国水产科学研究院黄海水产研究所,青岛市266071
【出 处】
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全国第二届海洋与陆地多糖多肽及天然创新药物研发学术会议
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为了研究海洋细菌YS-80的沙雷氏金属蛋白酶MP与其抑制剂lupI的相互作用机制,利用大肠杆菌表达了抑制剂及其突变体蛋白,研究抑制剂及其突变体对蛋白酶活性的影响.发现,lupI的N端突出干状结构突变后,使抑制活性大大降低,这说明N端突出结构起着至关重要的作用;突出干状结构后面紧挨着的α-螺旋突变后,导致抑制活性有所下降.但是,单独合成的N端突出结构短肽和N端突出结构及α-螺旋短肽均没有抑制活性,这说明lupI的抑制活性应该还依赖于β-桶结构.因此突变了lupI的β-桶结构与蛋白酶MP位置邻近的一个loop环结构,结果导致抑制活性降低,这进一步证实了β-桶结构起到稳定抑制剂与蛋白酶相互作用的角色.因此证实lupI对蛋白酶MP的抑制作用是各个结构域协同作用的结果.
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