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蛋白质的聚集和错误折叠会导致老年痴呆症、糖尿病、帕金森、疯牛病等疾病.从分子水平上研究相关蛋白质的结构演变对于理解其发病机理以及发展新的治疗手段异常重要.本研究以朊蛋白118-135片段(PrPl 18-135)作为模型物质，利用和频光谱技术研究了其与细胞膜的相互作用，通过改变蛋白质浓度，考察了浓度对其结构的影响.结果表明低浓度的PrPl18-135与生物膜相互作用时，在膜上主要是α-螺旋结构和少量的β-折叠结构组成.随着蛋白质浓度增加，β-折叠结构比例越来越多.当浓度达到0.1 mg/mL时β-折叠比例达到44％，说明形成蛋白质异常结构.在细胞膜表面α-螺旋结构的取向角度是32°左右而β-折叠结构躺在膜的表面.该结果将有助于从分子水平上进一步理解疯牛病的发病机理.