分子手性与血清蛋白相互识别与作用机制

来源 :2009中国化学会第二届分子手性学术研讨会 | 被引量 : 0次 | 上传用户:anysion888
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手性是自然界特别是生物体的本质属性,手性选择性也是生命过程中的必然规律。尽管对映体间物理化学性质几乎完全相同,但它们的生化和药理作用却往往不同。生物体系的手性识别作用对于手性药物化学、生命科学的发展以及人类的健康都具有重要的理论和实际意义。血清白蛋白(SA),其特殊的三个疏水性结构域能够特异性与很多内源和外源物质(如手性分子)进行有选择性、可逆性的非共价结合。但这种弱的相互作用机制不易观察与研究,本文采用紫外可见光谱和稳态荧光光谱研究了人血清白蛋自(HSA)和牛血清白蛋白(BSA)与两种手性分子R,S-1-4-甲氧垫苯基乙胺(R,S-4-MPEA),R,S-1-3-甲氧基苯基乙胺(R,S-3-MPEA)形成的中间过渡态及其手性相互作用位点,应用同步荧光光潜和荧光寿命研究了其疏水微环境变化及能量转移,同时用两种光潜方法探讨了SA对手性分子的识别能力,以期为手性药物分子对生命体系的作用机理提供理论依据。
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