【摘 要】
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α-核突触蛋白(α-Syn)是一种140个氨基酸大小的,由位于染色体4上的单一基因翻译而成的蛋白.它与前突触囊泡紧密相邻,因此被认为参与了突触中神经递质的释放.越来越多的研究
【机 构】
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中国科学院上海应用物理研究所,上海,201800
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α-核突触蛋白(α-Syn)是一种140个氨基酸大小的,由位于染色体4上的单一基因翻译而成的蛋白.它与前突触囊泡紧密相邻,因此被认为参与了突触中神经递质的释放.越来越多的研究表明,lewy小体中α-Syn不正常的高度积聚,导致多巴胺神经细胞的转移与死亡.有研究认为α-Syn在积聚过程中产生的氧损伤可能是导致神经毒性的缘由.但是在α-Syn积聚过程中双氧水的作用机制仍存有争议,即导致α-Syn积聚的活性氧是由其积聚过程中本身分泌出的还是外源的.本文利用金纳米颗粒(Au NPs)局域表面等离子共振(LSPR)的特点，结合暗场显微镜(DFM)，制备了一种高灵敏检测双氧水的探针，在双氧水的存在条件下，HRP催化反应液中苯胺聚合。在此过程中带负电的DNA提供在Au NPs表面聚合的模板，而形成的聚苯胺PANi外壳，改变Au NPs的LSPR响应。在暗场显微镜下可以观察到Au NPs颗粒颜色的改变及散射峰红移。该方法检测限为8nMo利用这种高灵敏度的传感探针，用于研究双氧水在a-Syn聚集过程中的作用，发现外源性的双氧水在其积聚过程中可能起着更为重要的作用。
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