【摘 要】
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用电化学方法研究了pH 5.5的NaAc-HAc缓冲溶液中卡托普利与蛋白质的相互作用.将卡托普利通过分子中的硫原子修饰到银电极表面,该修饰电极对牛血清白蛋白(BSA)有电催化作用.本
【机 构】
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淮北煤炭师范学院,化学系,安徽,淮北,235000
【出 处】
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中国化学会第九届分析化学年会暨全国原子光谱学术会议
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用电化学方法研究了pH 5.5的NaAc-HAc缓冲溶液中卡托普利与蛋白质的相互作用.将卡托普利通过分子中的硫原子修饰到银电极表面,该修饰电极对牛血清白蛋白(BSA)有电催化作用.本文研究了卡托普利膜修饰银电极的差分脉冲行为,研究了该方法对牛血清白蛋白(BSA)检测的灵敏度,同时研究了缓冲体系的pH值、工作电极表面修饰膜厚度、修饰时间、工作电极在被测溶液中的富集时间、扫描速度对峰电流及峰电位的影响.对实验条件进行了选择,确定了最佳实验条件,即在pH5.5的NaAc-HAc缓冲溶液中,银电极修饰2 h,修饰膜厚度为一层,富集时间10 min.用差分脉冲法进行测定,配制的一系列牛血清白蛋白(BSA)溶液中牛血清白蛋白(BSA)的浓度与氧化峰电流之间有一定的线性关系.用于BSA的测定,在10-15～10-17 mol/L范围内呈线性关系.该方法较为简便快捷.
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