【摘 要】
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Heat shock protein 90 (Hsp90) is a promising target for chemotherapy based on its chaperone function in regulating many tumor-related client proteins.Hsp90 contains amino(N-) and carboxyl(C-) terminal
【机 构】
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Dept.of Pharmacology;Institute of Materia Medica;Fuijan Key Laboratory of Natural Medicine Pharmacol
【出 处】
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2013医学前沿论坛暨第十三届全国肿瘤药理与化疗学术会议
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Heat shock protein 90 (Hsp90) is a promising target for chemotherapy based on its chaperone function in regulating many tumor-related client proteins.Hsp90 contains amino(N-) and carboxyl(C-) terminal domains as well as middle domain,which cooperatively regulate the Hsp90 chaperone function.Biochemical analysis implicated that occupancy of one terminal may influence inhibitor binding at the other terminus.Moreover,several studies have reported somewhat conflicting results when N-terminal inhibitor 17-AAG and C-terminal inhibitor cisplatin (CP) were combined to treat different tumor cells.
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