【摘 要】
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蛋白质的高级结构与其生物功能密切相关。在蛋白质参与的大量生化反应及蛋白质变性过程中,蛋白质常发生构象变化。这些构象在混合体系中呈现高度的异质性,且多种中间体可迅速
【机 构】
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南京师范大学化学与材料科学学院; Department of Chemistry,University of British Columbia;
【基金项目】
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国家自然科学基金资助项目(批准号:21605085及21475061)
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蛋白质的高级结构与其生物功能密切相关。在蛋白质参与的大量生化反应及蛋白质变性过程中,蛋白质常发生构象变化。这些构象在混合体系中呈现高度的异质性,且多种中间体可迅速转化,在分子水平上对它们进行针对性表征的难度很大。欲在分子层面深入探究相关生物过程的机理,需对处于这些过程不同阶段中的多种非天然态蛋白质构象进行详细表征,而传统分析方法常因分辨率和通用性不尽人意而难以胜任[1]。氢氘交换-质谱(HDX-MS)技术利用蛋白质中活泼氢与溶剂中氢原子交换速率与蛋白质高级结构之间的对应关系,使用氘原子对蛋白质构象进行标记,然后通过对蛋白质碎片的分析定位出标记位点,进而表征蛋白质的高级结构[2]。我们曾开发基于top-town策略的HDX-MS方法用于将共存于溶液中的蛋白质不同构象经气相分离后分别进行表征[3],但该方法难以避免不同构象之间的干扰。本项工作中,我们利用毛细管电泳(CE)技术的高效分离能力和多种分离模式对蛋白质共存构象进行液相分离,并引入HDX反应,在分离的同时完成构象标记。同时我们采用先进的microflow-throughvial(MV)接口技术[4],在线完成对分离后的蛋白质构象进行top-down质谱分析。我们以肌红蛋白的两种构象混合物为模型,通过对毛细管内壁进行改性,实现了对不同构象的高效分离,同时开发并优化了与CE联用的串级质谱方法,得以对完整蛋白进行高效的气相碎裂。经碎片分析所得的氨基酸残基氘代图样可明确体现不同构象间的结构差异,及体现构象差异的具体位点。结果表明CE-HDX-MS技术在分析蛋白质不同构象体系的结构特征上具有独特的优势。
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