【摘 要】
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Myosin light chain (MLC) plays a vital role in cell and muscle functions and has been identified as an allergen in shrimp.In this study, MLC with a molecular mass of 18 kDa waspurified from crayfish (
【机 构】
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College of Food and Biological Engineering,Fujian Collaborative Innovation Center for Exploitation a
【出 处】
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2015年福建省水产学会学术年会暨省科协第十五届学术年会卫星会议
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Myosin light chain (MLC) plays a vital role in cell and muscle functions and has been identified as an allergen in shrimp.In this study, MLC with a molecular mass of 18 kDa waspurified from crayfish (Procambarus clarkii)muscle.Its physicochemical characterization showed that the purified MLC is a glycoprotein with 4.3% caroohydrate,highly stable to hest,acid-alkali, and digestion, and weakly retains IgE-blinding activity when its secondary structure was altered.serological assays(sugggested that conformational epitopes predominate over linear epitopes in the purified MLC.Two isoforms of the MLC gene(MLC1 and MLC2) were cloned, and the purified MLC was identified as MLC1.Analysis of the secondary and tertaiary structures ofthe MLCs indicated that MLC1 has four conformational epitopes and three linear epitopes,whereas MLC2 had a major conformational epitope and three linear epitopes.These results for understanding hypersensitization of humans to crayfish.
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