丝组二肽已被证明具备切割磷酸二酯键、羧酸二酯键、酰胺键的能力^[1],同时也具备可逆的促进聚合能力^[2],表现出酶的相关性质。其切割机理与丝氨酸水解酶类似,因此对丝组二肽的性质研究有助于探索水解酶的起源问题。另一方面,磷脂酰丝氨酸（PS）是细胞膜的主要成分之一,其前体甘油磷酰化丝氨酸（GPS）表现出比PS高出五到十倍的生理活性和化学稳定性,也具有十分重要的合成及研究价值^[3]。基于以上研究背景,本课题组开发新的合成路径,以磷酰化丝氨酸为底物合成磷酰化丝组二肽及GPS（Figure 1）,并通过机理研究解释磷在肽和膜磷脂合成中的重要作用,该机理研究还能反映出磷酸类化合物在生命体中的作用机制及磷在生命起源期间的重要作用（Figure 2）。通过机理研究发现,磷酰化丝氨酸分子中的磷氧双键可与丝氨酸羧基相互活化,并在磷上发生酯交换反应或在羧基上发生酰胺化反应。反应过程中,易生成五元磷杂环中间体,反应的趋向性主要通过磷杂环中间体的稳定性和亲核试剂的亲核性共同决定,在组氨酸和甘油均存在的混合体系中发现两种产物A和B的比例受体系环境调节控制。引入二异丙氧基磷酰酯可以有效提高中间产物的稳定性,便于机理的探究。