【摘 要】
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突触核蛋白(α-synuclein,α-Syn)是一种与帕金森病(Parkinson Disease,PD)密切相关的磷蛋白。在PD中,α-Syn是特征性病理变化路易氏体(lewy bodies,LBs)的主要成分,并且
【机 构】
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首都医科大学北京神经科学研究所,北京神经再生修复重点实验室,教育部神经变性病学重点实验室,北京100069
【出 处】
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中国神经科学学会第四次会员代表大会暨第七届全国学术会议(The 7th Biennial Meeting and the
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突触核蛋白(α-synuclein,α-Syn)是一种与帕金森病(Parkinson Disease,PD)密切相关的磷蛋白。在PD中,α-Syn是特征性病理变化路易氏体(lewy bodies,LBs)的主要成分,并且其129位丝氨酸(Ser129)几乎全部处于磷酸化修饰状态,而在正常生理情况下,该位点磷酸化水平是极低的。α-Syn蛋白Ser129磷酸化由正常的低水平升高到PD状态的高水平,在PD发病机制中发挥什么样的作用,目前仍不清楚。本实验将α-Syn129位丝氨酸突变成天冬氨酸,模拟该位点的磷酸化功能,观察其对酪氨酸羟化酶(tyrosine hydroxylase,TH)活性的影响及其可能机制。应用重叠延伸PCR定点突变法,将129位丝氨酸编码碱基TCT突变为天冬氨酸(Asp,D)编码碱基GAT,获得编码模拟磷酸化α-Syn (S129D α-Syn)的DNA序列,亚克隆到逆转录病毒真核表达载体(pLNCX2)。包装逆转录病毒并感染多巴胺能神经细胞MN9D细胞。通过蛋白印迹(Western blot)检测TH蛋白表达、TH40位丝氨酸磷酸化(THSer40)水平变化及上游调节激酶变化。
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