【摘 要】
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人砷甲基化酶和甲基供体的结合位点可为探索无机砷(iAs)在hAS3MT催化下的代谢机制提供有益信息。我们课题组曾根据多种与SAM相关的甲基化酶的序列对比分析,系统地研究了h
【机 构】
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南京大学化学化工学院配位化学国家重点实验室,南京210093
【出 处】
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2013年第四届全国“跨学科蛋白质研究”学术讨论会
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人砷甲基化酶和甲基供体的结合位点可为探索无机砷(iAs)在hAS3MT催化下的代谢机制提供有益信息。我们课题组曾根据多种与SAM相关的甲基化酶的序列对比分析,系统地研究了hAS3MT中四个酸性氨基酸残基(D76,D84,D102和D150)的功能及其与SAM的相互作用；在此基础上,参照CmArsM与SAM的晶体结构,又系统地研究了可能与SAM形成氢键的七个氨基酸残基(Y59,G78,S79,M103,Ql07,I136和E137)的功能及其与SAM的相互作用。
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