金属-四吡咯化合物在生物体内是一种非常重要的活性小分子,控制着光能吸收与传递、氧气运输、电子传递、甲烷合成、药物代谢、神经系统维护和红细胞成熟等多个方面的生命活动。生物体中金属与四吡咯化合物结合的过程受一系列螯合酶催化。螯合酶不但是金属与四吡咯化合物结合的催化酶,更位于不同金属-四吡咯化合物生物合成途径的分支位点,控制着四吡咯化合物在生物体内的分流。螯合酶根据其结构和功能的差异分为三类。镁螯合酶属于第一类螯合酶,由BchI/ChlI、BchD/ChlD、BchH/ChlH三个亚基组成,能够消耗腺苷三磷酸,催化镁离子螯合进入原卟啉IX(Protoporphyrin IX,PP9),形成镁原卟啉IX(Mg-protoporphyrin IX,MgP)。然而到目前为止,对于镁螯合酶催化反应中底物如何结合,采用了什么催化模式,ATP水解如何决定螯合反应的发生等方面仍然未知。同时,其它螯合酶的催化反应机理仍然也不是很清楚。我们的研究从镁螯合酶的角度,解释其催化反应过程中底物结合、ATP水解和催化发生的具体分子机制,窥测螯合酶催化反应的一般过程,提出了一个完全不同于卟啉扭曲的催化机理。