血管性血友病因子VWF(von Willebrand factor)不但可以介导血小板粘附到血管损伤处,而且可以介导血小板与血小板之间的粘附.VWF发挥凝血功能主要依赖于A结构域和C结构域的参与,进一步影响血小板的激活、聚集过程.本研究首先通过微量热泳动(MST)实验得出A1与A2结构域之间的平衡解离常数Kd=965±76.6nM,而A1与A2△CC结构之间的平衡解离常数Kd=5850±735nM,说明位于A2结构域末端的相邻半胱氨酸(Cys1669、Cys1670)参与A1结构域与A2结构域之间的相互作用.进一步,通过生物信息学ConsPPISP,分析了A1与A2结构域及其与血小板表面受体GpIb之间的相互作用的潜在位点.其次.利用AutoDock预测出A2结构域与C结构域之间最可能存在相互作用的分子构象.通过血小板聚集仪实验发现A1A2A3,A1A2A3(C1669A,C1670A)均可以抑制血小板的聚集，并且突变体A1A2A3(C1669A，C1670A)的抑制作用高于野生型AlA2A3的抑制作用;同时还发现C结构域可以促进血小板的聚集，促进聚集的机制可能是C结构域参与介导VWF分子之间的自缔合。