本课题用一种非常简便的毛细管电泳模式，测定了三种铜-氨基酸络合物的稳定常数，该方法快速，结果可靠。在此基础上将铜-氨基酸络合物作用于牛血清白蛋白，比较了三种铜-氨基酸络合物对蛋白的猝灭情况。采用毛细管区带电泳（CZE）技术分别研究了Cu（Ⅱ）与丙氨酸，蛋氨酸，硒代蛋氨基酸（Ala、Met、SeMet）的相互作用，运用峰漂移模型结合MATLAB软件测定并计算了络合物的稳定常数。实验选定了1mmol／L咪唑作为电渗流标记物，18Kv作为分离电压，铜离子电泳图峰形尖锐，无拖尾现象；Cu（Ⅱ）-SeMet与Cu（Ⅱ）-Met，Cu（Ⅱ）-Ala体系逐级稳定常数测定结果为10^7.35，lO^13.7及10^7.91，10^15.85和10^8.17，10^15.17，均与文献值相一致，三个络合物体系的稳定性大小顺序为：Cu-Ala>Cu-Met>Cu-SeMet。在此基础上，采用荧光光谱法研究了Cu（Ⅱ）-氨基酸（Ala、Met、SeMet）络合物与牛血清蛋白（BSA）的相互作用，结果表明，铜-氨基酸络合物对蛋白的荧光产生了猝灭，其猝灭作用主要是源于Cu（Ⅱ），并计算得出这种猝灭属于静态猝灭。基于Cu（Ⅱ）-氨基酸（Ala、Met、SeMet）络合物对BSA的荧光猝灭程度的不同，计算了Cu（Ⅱ）-氨基酸（SeMet、Ala、Met）络合物与BSA的结合常数分别为4．38×10³、2．47×10³、2．61×10³L／mol。铜-氨基酸络合物稳定常数小的体系与蛋白的结合能力强，荧光猝灭较强，反之被氨基酸保护强的铜离子与蛋白的结合能力减弱，荧光猝灭作用减轻。