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STRIPAK(Striatin-interacting phosphatase and kinase)是同时包含激酶和磷酸酶的超大分子复合物，广泛参与调控一系列细胞信号转导，在细胞凋亡、增殖、极性以及膜泡运输等过程中发挥重要作用。在STRIPAK复合物中，Striatin作为支架蛋白通过形成自身二聚体直接与PP2A结合，并通过CCM3招募GCK激酶形成核心复合物。核心复合物又分别与CTTNBP2NL、CTTNBP2以及SLMAP、SIKE等效应分子结合形成特定的功能复合物。同时，Striatin还招募CaM、Mob4、APC、ER等信号分子，发挥不同的信号调控作用。 本文对STRIPAK复合物多种组分及亚复合物进行了结构生物学研究。主要解析了SLMAP coiled coil寡聚结构域的三维结构，发现其形成一个不对称的平行二聚体。该二聚体除传统的coiledcoil疏水相互作用之外，还包含一个处于核心位置的分子间二硫键，暗示SLMAP的寡聚可能受到氧化还原环境的影响，从而调控其功能。同时，对SLMAP与GCK激酶的相互作用进行了生化分析，发现SLMAP可以通过其FHA结构域与GCK的激酶结构域直接结合，形成稳定复合物，暗示SLMAP与GCK协同发挥功能。此外，本文也对SLMAP FHA结构域，以及Striatin3-CCM3、Striatin3-CaM等STRIPAK亚复合物进行了结构生物学研究，并在蛋白纯化、复合物装配及晶体培养与衍射数据采集等方面取得了初步结果。这些工作为下一步深入研究SLMAP在Hippo及TLR等重要信号通路中的潜在功能与机制奠定了分子基础。