【摘 要】
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来源于超嗜热古菌Aeropyrum pernix K1的超嗜热酯酶APE1547的重组体蛋白生物学稳定性极好。晶体结构分析表明,该酶由两个结构域组成:推进器结构域和水解酶结构域,通过同源结
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来源于超嗜热古菌Aeropyrum pernix K1的超嗜热酯酶APE1547的重组体蛋白生物学稳定性极好。晶体结构分析表明,该酶由两个结构域组成:推进器结构域和水解酶结构域,通过同源结构比较,发现APE1547属于丝氨酸蛋白酶家族中的脯氨酸寡肽酶家族的一员,其稳定性机制与其它带有推进器结构域的蛋白不同,其推进器结构域的叶片间存在许多侧链氢键,为揭示这些氢键相互作用对酶活性及稳定性的影响,本论文构建了将这些氢键消除的系列突变体。用圆二色谱,荧光光谱,GdnHCl诱导变性和动力学对这些突变体的构象特征,稳定性和活力进行了分析。结果表明这些氢键在热稳定性上扮演了重要的角色,它们也对酶的活力产生影响。侧链氢键由于它们在蛋白中所处的特殊位点可以明显的影响酶的整体构象和酶的活力,这些发现为提高酶活性、稳定性和适应性的规律,为酶的分子改造提供了坚实的理论依据,
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