【摘 要】
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受体相互作用蛋白3(RIP3)是细胞程序性坏死过程中的关键蛋白,在受到上游信号刺激后会激活下游的MLKL导致细胞坏死。之前的一些研究表明RIP3可以通过执行细胞程序性坏死的方式
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受体相互作用蛋白3(RIP3)是细胞程序性坏死过程中的关键蛋白,在受到上游信号刺激后会激活下游的MLKL导致细胞坏死。之前的一些研究表明RIP3可以通过执行细胞程序性坏死的方式来抵抗一些病毒对细胞的侵染,我们尝试探索RIP3是否具有非坏死依赖型的抗病毒功能。我们发现在HEK293T细胞中,相较于单独过表达STING,RIP3与STING共同过表达会明显促进干扰素-β(IFN-β)启动子的激活。STING是介导胞质双链DNA(dsDNA)刺激IFN-β产生的关键蛋白,我们使用经典的dsDNA小分子ISD激活STING通路来研究RIP3在其中的作用。我们发现,在HeLa细胞中过表达RIP3会促进胞质ISD诱导的IFN-β的表达,同时在HT-29中敲低或者敲除RIP3会明显抑制ISD诱导的IFN-β产生。进一步研究表明RIP3与STING及TBK1等蛋白具有相互作用并通过调节TBK1、IRF3的磷酸化修饰来促进IFN-β的表达,这一过程与其RHIM结构域相关。我们发现具有RHIM结构域的受体相互作用蛋白1(RIP1)的过表达也会促进STING介导的IFN-β启动子的激活,在HEK293T中RIP1的缺失会阻断STING介导的RIP3对IFN-β启动子的激活,并且在HT-29中RIPI的缺失同样会减弱胞质ISD诱导的IFN-β的产生。这些数据表明RIP3影响了胞质ISD诱导IFN-β产生的过程,这让我们对RIP3在保护细胞免于病原入侵,特别是在应对胞质dsDNA过程中的作用有了新的认识,并为一些疾病问题提供了新的思路。
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