肝脏、淋巴结窦内皮细胞C型凝集素(liver and lymph node sinusoidalendothelial cell C-type lectin，LSECtin)基因是从人胎肝cDNA文库中克隆的一种新型C型凝集素基因。作为C型凝集素，LSECtin已被证明参与负调控肝脏T细胞免疫反应，抑制病毒诱导的CD8+T细胞的增殖以及效应功能，并且促进结肠癌细胞肝转移。作为膜蛋白，其发挥上述功能的基础为与同为膜蛋白的配体或受体相互作用，从而参与细胞之间的信号传导。因此，筛选并鉴定LSECtin的相互作用蛋白，尤其是膜相互作用蛋白，已成为研究LSECtin相关生理、病理机制的必要条件。　　研究蛋白相互作用的方法主要有免疫共沉淀技术、pull-down技术、酵母双杂交技术、Far Western Blot技术等。由于哺乳动物膜蛋白具有疏水性故不可溶于水，且其如糖基化等转录后修饰复杂，因此常规的蛋白相互作用鉴定技术往往收效甚微。表达克隆作为相互作用蛋白筛选的经典方法，已被科研界广泛应用于膜相互作用蛋白的鉴定。其原理为，利用诱饵蛋白寻找恰当的筛选方法，经反复筛选，富集阳性克隆，这些克隆编码的蛋白即可能为诱饵蛋白的相互作用蛋白。　　在分析了LSECtin相关特性后，利用表达克隆筛选LSECtin相互作用蛋白的策略拟定为，首先将LSECtin与转染了人脾脏cDNA文库的细胞粘附，其次利用流式分选筛选出能够与LSECtin粘附的细胞，再经过Hirt提取及转化、测序，得到候选蛋白的基因序列。通过三次独立的筛选，我们共获得了包括CD48、HLA-A等分子的候选蛋白共8个。在随后的验证过程中，确定CD48、HLA-A与LSECtin存在相互作用。这些新的膜相互作用蛋白分子对为进一步研究LSECtin相关生理、病理功能的机制奠定了基础。