本文研究了枯草芽孢杆菌菌株XM16产生抗菌蛋白的发酵条件，从其发酵液中分离纯化出了抗菌蛋白，并对抗菌蛋白的性质和结构进行了初步的探讨，对抗菌蛋白的应用打下了良好的基础。 采用不同的温度、不同的发酵时间、不同的摇床转速、不同的培养基以及培养基的不同pH值对拮抗菌株XM16进行培养发酵，检测其发酵液的抗菌活性，得到了产生抗菌蛋白的最佳条件：在pH值7的BYP培养基中，以30℃的温度，摇床转速为200r/m震荡培养48h，以30％和70％饱和度的硫酸铵进行分级盐析，可得到大量的抗菌蛋白。 采用上述的培养条件，通过硫酸铵分级沉淀，经过透析除盐，浓缩蛋白粗提液经过SephacrylS-100HR凝胶柱层析分离纯化到一种对棉花枯萎病菌具有抑制用的蛋白质，凝胶层析的峰Ⅰ和峰Ⅱ都有抑菌活性，说明此拮抗菌株不止分泌一种抗菌蛋白，通过SDS-PAGE聚丙烯酰胺凝胶电泳可以看出含有两种蛋白。 通过对抗菌蛋白进行温度、pH、蛋白酶、氯仿的敏感性测定，发现该抗菌蛋白对热稳定性较好，经过100℃热处理30min，活性未丧失；该抗菌蛋白在不同的酸碱情况下比较稳定，但在强碱条件下活性会下降；经氯仿处理后的抗菌蛋白溶液，仍具有明显的抗菌活性，说明其对氯仿不敏感；在各种蛋白酶处理下，发现用蛋白酶E处理过的蛋白质溶液丧失抑菌活性，但蛋白酶K和胰蛋白酶处理过的仍具有部分活性。 通过研究发现该抗菌蛋白含有两种蛋白，其分子量分别为21KD和30KD，这两种抗菌蛋白的质谱分析表明：分子量为21KD的蛋白共含有19种氨基酸，其中亮氨酸(L)、天冬氨酸(D)、甘氨酸(G)3种氨基酸的含量最高，而异亮氨酸(Ⅰ)和色氨酸(W)的含量最少，蛋白中不含半胱氨酸(C)，并且查明该蛋白是一种新的功能蛋白；而分子量为30KD的蛋白也含有19种氨基酸，其中苏氨酸(T)、天冬酰胺(N)、甘氨酸(G)的含量最高，而蛋氨酸(M)和组氨酸(H)的含量最低，蛋白中也不含半胱氨酸(C)，并且查明该蛋白是与一种已知蛋白具有同源性的功能蛋白。