在枯草杆菌代谢过程中，组氨酸(histidine)经过四步酶促反应降解生成氨(NH4<+>)、谷氨酸(glutamate)和甲酰胺(formamide)。第一步，组氨酸在组氨酸酶(HutH，histidase)的催化下脱氨生成尿刊酸(urocanate)。第二步，尿刊酸在尿刊酸酶(HutU，urocanase)作用下水解生成咪唑酮丙酸(IPA，4-imidazolone-5-propionic acid)。第三步，IPA由咪唑酮丙酸酶(HutI，imidazolonepropionase)催化水解生成甲亚氨基谷氨酸(FGA，N-formimino-L-glutamic acid)。第四步，FGA在甲亚氨基谷氨酸水解酶(HutG，formiminoglutamase)的作用下水解生成谷氨酸和甲酰胺。最后谷氨酸在谷氨酸脱氢酶的作用下经α-酮戊二酸进入三羧酸循环；甲酰胺直接进入一碳循环。 枯草杆菌的hutH、hutU、hutI和hutG基因被克隆到pET-21-DEST或pET28a中，在大肠杆菌BL21(DE3)或BL21(DE3)pLysS菌株中过量表达。蛋白经纯化后进行晶体生长筛选，四个蛋白都得到了晶体。 HutU蛋白晶体在德国汉堡同步辐射EMBL实验站BW7A光束线上收到分辨率为2.2A衍射数据，用分子置换方法得到相位，最终HutU模型的R因子和R<,free>因子分别是20.5％和25.6％。 HutI硒代蛋白晶体也在EMBL实验站BW7A光束线上收到数据(2.0A)，用SAD方法得到相位，模型的R因子和R<,fiee>因子分别是：18.8％和22.1％。用共结晶的方法，得到了HutI和底物类似物(14AA)的复合物晶体，根据HutI、HutI-14AA结构及计算机模拟计算，提出了HutI可能的催化机理。 HutG的相位用MAD方法定出，模型的R因子和R<,fiee>因子分别是：20.2％和26.2％。用软件DOCK将底物模拟到活性中心，并结合与PDB数据库中精氨酸酶的结构比较，提出了HutG可能的催化机理。 枯草杆菌中所有结构未知的TetR家族成员或类似TetR家族成员的基因也被克隆到表达载体。克隆的16个基因中有15个表达，14个蛋白具有一定的可溶性，其中5个蛋白长出晶体，目前已解出两个结构。