【摘 要】
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PF-4和TSP-1同为血小板α颗粒蛋白,国内外多种文献报道了其抗血管增生活性.它们的不同降解片段具有不同的活性,其中PF-4的C末端13肽和TSP-1的429~459片段具有较强的活性,我们
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PF-4和TSP-1同为血小板α颗粒蛋白,国内外多种文献报道了其抗血管增生活性.它们的不同降解片段具有不同的活性,其中PF-4的C末端13肽和TSP-1的429~459片段具有较强的活性,我们将这两个活性片段和另一段肿瘤导向片段通过Gly肽桥设计为融合蛋白hTSF,根据哺乳动物偏爱密码子和各活性表位相对独立的要求设计hTSF基因,将hTSF基因分成10个片段分别合成,各片段用T4连接酶按序拼接,拼接产物分别克隆到pcDNA3.1(+)和pPIC9质粒,对转化子进行酶切鉴定和序列分析,从中获得序列完全正确的克隆.将pPIC9/hTSF转化至甲醇营养酵母Pichiapastoris,甲醇诱导表达,经超滤波缩和SephadexG-25层析脱盐后,得到分子质量约为7kDa的目的蛋白质.
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