蛋白质动力学是描述蛋白质静态结构和动态结构关系的桥梁。本文应用原子与键电负性均衡方法融合进分子力学，即ABEEMσπ浮动电荷力场以及显性ABEEM-7P水模型，对G_A88(PDB编码：2JWS)和G_B88(PDB编码：2JWU)两个分子进行了295K，3ns的水溶液和真空分子动力学模拟。分析了两个蛋白质的动力学性质，包括骨架键长、键角和二面角相对实验结构的均方根偏差，几类非氢原子[Cα原子、骨架原子(C、Cα、N、O)、重原子]与实验结构相比的均方根位移偏差，蛋白质的回旋半径，疏水表面积和亲水表面积以及氢键的分布的计算。同时，本文也应用OPLS-AA固定电荷力场对G_A88和G_B88进行了相同条件下的分子动力学模拟，并将骨架键长、键角和二面角相对实验结构的均方根偏差，几类非氢原子与实验结构相比的均方根位移偏差，回旋半径，疏水表面积和亲水表面积及几种氢键键长与ABEEMσπ力场所得结果进行了比较。结果表明：ABEEMσπ及OPLS-AA力场都能够正确模拟蛋白质的结构，得到的各偏差值接近，但从各偏差的波动大小看出ABEEMσπ力场的模拟更稳定；水溶液中回旋半径值大于真空中的回旋半径值，很好地体现了蛋白质的“电致紧缩”现象；计算的几种类型氢键键长与实验值接近；从疏水表面积和亲水表面积的波动值也同样看出，ABEEMσπ力场的模拟更稳定。研究结果说明了ABEEMσπ浮动电荷力场模拟的G_A88和G_B88的结构与实验结构有很好的一致性，进而说明了模型的合理性和参数的可转移性。