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蛋白质磷酸化是细胞应对外界刺激最通常的反应机制，在细胞信号传导中发挥着重要的作用。然而，在古菌中，我们对磷酸化反应涉及的蛋白激酶以及相应的磷酸化底物知之甚少。在本论文研究中，我们从古菌Sulfolobustokodaiistr.7中第一次鉴定出一个典型的真核型丝/苏氨酸蛋白激酶(STPK)ST1565以及它的作用底物--FHA结构域包含蛋白ST0829，并对磷酸化反应的条件以及二者保守结构域中的关键氨基酸位点进行了分析，主要取得了以下几个方面的结果：
(1)通过细菌双杂交和Pull-down/western等试验证实了ST1565与ST0829能发生物理的相互作用。(2)蛋白激酶ST1565的自磷酸化与底物磷酸化过程均以Mn2+为最佳辅助因子，最适反应温度为45℃，最佳反应pH范围为5.5-7.5。(3)通过一系列定点突变对蛋白激酶功能结构域和FHA结构域的关键位点进行了分析和鉴别，发现多数保守氨基酸残基的突变使磷酸化反应的活性下降，其中T-329是激酶的主要活性位点，而T-326则是负调控位点。(4)ST0829的保守FHA结构域上一些氨基酸的替代突变使其丧失了与ST1565的物理相互作用，并且在进一步的ST0829的FHA结构域的空间模型构建中发现这些突变位点均位于蛋白质的边缘，可能组成潜在的互作结构域与蛋白激酶ST1565发生相互作用。
本研究首次在第三域生命--古菌中发现了一个典型的类真核STPK能够相互作用并磷酸化它的FHA蛋白底物，这些结果不仅提高了我们对古菌激酶以及FHA蛋白结构和功能的认识，而且也增强了我们对整个三域生命中根本的磷酸化信号传导机制的理解。