通过从绿豆中提取总RNA，然后采用RACE-PCR的方法克隆了绿豆V型ATP酶d亚基的全长cDNA序列。通过序列分析软件预测其开放阅读框，随后在大肠杆菌中大量表达。将表达的d亚基与天然提取的不含d亚基的Vo亚复合物一起重组到脂质体上，在K离子通道诱发的膜内外电势差的驱动下，检测其荧光淬灭程度。实验结果表明，d亚基能够抑制不含d亚基的Vo亚复合物所介导的被动质子转运活性。而含d亚基的Vo亚复合物则没有被动质子转运的功能。首次证明了V。的被动质子转运活性被d亚基所抑制。实验结果对d亚基定位于V型ATP酶的c亚基环上，是中央柄的一部分的观点提供实验支持。另一方面，我们在d亚基的结晶方面做了许多尝试。对d亚基的稳定性条件分析使对我们对它的认识更加深入。这些结合构建d亚基突变体的研究，为d亚基的结晶做了一定的铺垫。　　 文章的第二部分是关于线虫β-氧化通路3-羟酰辅酶A脱氢酶的晶体结构研究。将目的蛋白构建在原核表达载体上，在E.coli中过表达。经过亲和层析与离子交换层析纯化得到很纯的目的蛋白。通过筛选结晶试剂盒以及进一步的晶体优化得到了可衍射的晶体。晶体在高能物理所同步辐射上衍射至2.3埃，采用分子置换并辅助直接法的方法解析了其三维结构。线虫3-羟酰辅酶A脱氢酶是一个双叶形结构。N端叶片是NAD结合结构域(结构域A)，C端叶片包括两个紧密结合的结构域(结构域B和C)。在人源的3-羟酰辅酶A脱氢酶中，C端结构域(与本结构中的结构域B对应)是形成二聚化的结构域，而我们所解析的结构中，分子内二次轴将结构域B和C联系起来，从而使结构域C能够阻止单体二聚化的形成。但是，结构分析表明，在我们的结构中，酶的活性可能被N端组氨酸标签所抑制。通过与同源蛋白的结构比较发现，线虫3-羟酰辅酶A脱氢酶的N端两个小的螺旋对应于β-氧化多功能酶的linker螺旋。进一步的结构与序列分析表明，我们所解析的结构是线虫过氧化物酶体多功能酶Ⅰ的C端脱氢酶部分。