作为机体对抗外界侵染启动的第一道防线，天然免疫产生了一系列的细胞因子，而干扰素(IFN，interferon)是最先产生的炎症因子。干扰素可以诱导几百种的下游效应因子ISGs(interferon-stimulatedgenes)，P56家族蛋白即是其中一类。该家族蛋白是宿主在受到外界病毒、双链RNA和干扰素等刺激的时候，瞬时而高效地表达的一类蛋白，在天然免疫中起着重要的作用。但是长期以来，P56家族蛋白的结构和具体抗病毒机制一直不清楚。利用蛋白质纯化、结晶和X射线衍射方法，我们解析了P56家族成员中的人源P54的三维结构。结构显示它整体通过TPR结构域形成了一个像望远镜一样的结构，两个分子通过中间的3个α螺旋的交叉形成稳定的二聚体。每个分子的C端都有一个大的超螺旋，中间空余的地方有大片的正电荷区域，提示其可能是核酸结合蛋白。体外的结合实验证明了，P54能够特异地结合磷酸或者未磷酸化的富含AU序列的双链及单链RNA，对于RNA底物的长度有一定的选择性。利用单点突变的方法，我们找到了一些P54在识别RNA时关键的氨基酸，病毒实验证明P54的核酸结合能力与其抗病毒功能相关，而这种关系可能是通过P54直接结合病毒核酸的方式。我们的结果为P54以及P56家族蛋白的抗病毒功能提出了新的可能机制。