寡糖或蛋白的岩藻糖基化是通过岩藻糖基转移酶将岩藻糖基转移到寡糖或蛋白上完成的。岩藻糖基化糖链结构在真核生物的多种生理和病理过程中发挥重要作用,这些过程包括神经的发育、受精作用、细胞粘连、炎症的反应以及肿瘤转移等。例如岩藻糖基化出现在ABO血型抗原的生成过程中,对人类的生理有重要作用。岩藻糖基化糖链结构在原核生物中没有在真核生物中那么普遍,岩藻糖基化的糖链通常出现在革兰氏阴性细菌的LPS中,与O-抗原的形成有关。O-抗原是细菌的LPS的重要的组成部分,与细菌在宿主中的有效定位、抵抗宿主的免疫有关。FucTs将GDP-Fucose上的L-Fucose从GDP-Fucose转移至相应受体上形成α1,2、α1,3、a1,4、α1,6的连接。根据氨基酸序列的相似性,al,2-FucTs属于glycosyltransferase family11,属于这个家族有来源于人类的、其它的哺乳动物、病毒、植物和细菌的。几个真核来源的α1,2FucTs已经被克隆以及进行了酶学的研究。与来源于细菌的糖基转移酶与来源于哺乳动物的糖基转移酶相比,常常更容易过量表达,获得可溶的高活性的重组酶。而且不需要复杂的基因的操作技术,还常常具有广泛的底物适应性。因此,开发研究出更多的细菌来源的岩藻糖基转移酶具有很好工业应用前景。本文是研究一种雪貂螺杆菌来源的α1,2岩藻糖基转移酶,雪貂螺杆菌属于螺杆菌属,是从雪貂胃内分离到的螺旋型细菌,是该菌属的第二位成员,第一位是从人的胃粘膜组织中分离出的幽门螺杆菌。雪貂螺杆菌与雪貂的慢性胃炎有关.可以用来做为研究幽门螺杆菌的致病的模式菌株。有研究表明雪貂螺杆菌表达人的A血型抗原,Nozomu Kamada等人在对Helicobacter mustelae的基因序列信息研究与分析的基础上,发现雪貂螺杆菌的DNA片段中的某一基因的转录表达产物具有α1,2岩藻糖基转移酶的活性。本文通过构建不同的表达载体,最终通过融合谷胱甘肽S-转移酶,提高了雪貂螺杆菌来源的α1,2岩藻糖基转移酶在E.coli BL21（DE3）可溶性的表达。应用GST亲和层析得到纯度在90%以上的目的蛋白；另外,研究发现这种岩藻糖基转移酶的活性不需要金属离子Mn²⁺等的参与,表明该酶属于GTB家族；并利用融合酶成功合成了毫克级别的H-type V抗原；以及初步研究出了利用HPLC分离产物Fuc a1,2lactose-S-ph和底物lactose-S-ph的方法,为下一步定量研究雪貂螺杆菌来源的α1,2岩藻糖基转移酶学性质打下基础。