本论文以活性多肽的酶促合成、酶解制备及生物应用为研究内容，开展了以木瓜蛋白酶（papain）为催化剂酶促合成阿斯巴甜前体（Z-APM）、以酪蛋白为底物酶解制备磷酸肽（CPPs）及降压肽、以阿斯巴甜为新型还原剂调控制备金纳米粒子等工作，并完成蛋白酶合成/水解肽键机理剖析及纳米材料制备形貌表征等工作。主要研究内容及结论如下：1.考察了papain催化合成Z-APM的多种影响因素并确定其最佳合成条件：两相比（水/乙酸乙酯），1:15；三乙胺加入量，1.0mmol/mL（水相）；反应温度，40oC；酶加入量，Crude-papain4mg/mL（水相），Sigma-papain1.6mg/mL（水相）；反应时间，Crude-papain72h，Sigma-papain18h。获得Z-APM较高收率，Crude-papain26%，Sigma-papain33%。2.分析了papain催化合成Z-APM的机理，并鉴定白色沉淀物质为z-Asp-Phe-Phe-OMe，基于此，采取间歇补料策略，移出产物的同时补加已消耗的底物，使Crude-papain及Sigma-papain催化合成Z-APM的最终得率分别为44.5%、42%。3. APM介导合成了金纳米粒子，TEM、DLS、XRD等表征显示所制备的APM-AuNPs主要存在两种不同范围的粒径分布且呈球型、片状等形貌；以APM-AuNPs催化还原对-硝基苯酚，考察了不同温度及不同催化剂用量下的反应速率，证明其具有较高的催化性能；将APM-AuNPs用于玻碳电极的修饰，测试结果表明，修饰后电极具有较高的灵敏度，有望应用于微量检测领域。4.基于固定金属亲和层析(Immobilized Metal-Chelated AffinityChromatography，简称IMAC)原理实现CPPs的富集纯化。SEM、FTIR、XRD表征证实，CM-GLYMO-IDA-Ti4+具有较大比表面积及较强机械性能，是一种优良的多孔吸附介质；不同反应时间的酪蛋白-胰酶水解物经该介质吸/脱附后，HPLC显示其纯度大大提高；体外持钙研究表明，富集后样品较纯化前持钙量显著增加；FTIR及荧光光谱法研究了Ca2+与CPPs之间的相互作用，表明磷酸簇基团以及具有游离羧基的氨基酸残基参与螯合作用。5.采用复酶策略制备酪源降压肽，复酶水解较单酶水解实现了水解度（DH值）的提高，由13.5%（pepsin）、16.4%（pancreatin）、20%（papain）提升到29.3%（pepsin+pancreatin+papain）；经Sephadex G-25分离，得到6个组分且最高抑制活性为68.46%，经Sephadex G-15分离，制备得到活性分别为80%和94%的组分。