微生物酯酶（EC 3.1.1.1）由于其商业可获得性,高立体选择性和反应温和性被认为是高性能生物催化剂,广泛用于精细化学品,农业,食品和制药等行业。本论文以实验室保藏的产酯酶的蜡样芽孢杆菌Bacillus cereus WZZ006菌株为研究对象,对蜡样芽孢杆菌酯酶通过层析法进行了分离纯化,探究其酶学性质,克隆表达该酯酶基因,并探索其在茚虫威手性中间体拆分中的应用研究。采用超声波破碎、DEAE离子交换层析、Octyl疏水作用层析对Bacillus cereus WZZ006酯酶进行分离与纯化,该酯酶被纯化至同质,纯化倍数为89.50倍,比活力为1.79 U/mg,回收率为26.70%。SDS-PAGE和MALDI-TOF-MS质谱分析,该酯酶的表观分子量为96 k Da。活性染色表明该酯酶具有新的羧基酯酶特性。以p NP-己酸（C6）为底物详细探究了其生化特性,显示出适度的热稳定性（50℃）和耐碱性能（p H 8.5）。动力学参数如K_m,V_max,k_cat和k_cat/K_m值分别为0.98 m M,0.03 m M/min,69.47 min^-1和70.89 m M^-1min^-1。以Bacillus cereus WZZ006的基因组DNA为模板,设计引物PCR扩增后获得酯酶基因,经测序可知该酯酶基因序列全长2433 bp,负责编码810个氨基酸。通过一步克隆与p ET-28a（+）载体成功连接,并最终在大肠杆菌E.coli BL21（DE3）中异源表达。采用镍柱亲和层析的方法纯化重组酯酶,发现150 m M的咪唑能将重组酯酶洗脱下来。经SDS-PAGE电泳分析后发现为单一条带,且条带大小约为100 k Da,符合预期大小。用同源建模的方法对Bacillus cereus WZZ006酯酶的三维结构进行分析,并通过分子对接的方法来模拟其拆分底物（R,S）-5-氯-2,3-二氢-2-羟基-1-氧代-1H-茚-羧酸甲酯的过程。以纯化的BL21/p ET-28a（+）-BCE重组酯酶为催化剂,选择性拆分外消旋底物,探究了不同催化条件对拆分反应的影响并对拆分条件进行了优化,得出反应最适p H为8.0,最佳温度为35℃,最适转速为210 rpm,85 m M为重组酯酶的最大饱和浓度。与野生菌Bacillus cereus WZZ006相比,该重组酯酶被证实是一种在制备茚虫威的关键手性中间体方面具有较大应用价值的天然生物催化剂。