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谷氨酰胺转氨酶(TGase)是一种催化酰基转移反应的酶,它广泛存在于动植物组织器官和多种微生物中。动物来源的TGase含量少,纯化工艺复杂,且是Ca2+依赖型,难以得到大规模应用。目前,微生物来源的TGase是研究和应用最多的。然而植物来源的TGase目前报道较少。本研究拟从黄化的玉米叶中纯化得到谷氨酰胺转氨酶、研究其酶学性质、考察TGase在酸奶产品中的应用特性,同时与微生物来源的TGase进行性质比较,进而探索玉米来源的TGase应用于商业化生产中的可行性。首先,以黄化的玉米叶为原料,通过破碎、萃取、超滤浓缩、凝胶过滤层析等步骤分离纯化得到一定纯度的谷氨酰胺转氨酶。在纯化过程中对离心、超滤、凝胶过滤层析中的条件进行了优化。通过优化的条件进行TGase分离,得到的TGase比酶活为27.28 U/g,酶活回收率为13.84%,纯度为3.0%,分子量约为61 kDa。然后,以纯化的玉米TGase为样品,考察了温度和pH值对TGase活性的影响。研究结果表明:玉米TGase的最适温度为35℃,在30~45℃范围内具有较高酶活性;玉米TGase的最适pH为9.0,在pH 8.0左右时酶活最为稳定,在pH 8.0~9.0的范围内具有较高酶活性。另外,通过差示扫描量热法研究其热变性温度,结果表明玉米TGase变性起始温度是46.03℃,相变温度为60.50℃。本研究将玉米TGase和微生物TGase在酸奶发酵前加入到全脂牛乳中,发现加TGase的酸奶产品在坚实度和稠度上明显高于对照组;加玉米TGase的酸奶在粘度和粘滞指数上却低于加微生物TGase酸奶和对照组酸奶。从表观形态上看,添加TGase的酸奶都出现了明显颗粒状凝块。综合本研究结果来看,玉米TGase在温度稳定性方面好于微生物TGase,而在pH值稳定性方面则不如微生物TGase。因此,玉米TGase可以应用在一些对温度要求较严格的食品中,而在某些pH值较低的食品中的应用具有一定的局限性。整体上看,玉米TGase作为一种促使蛋白质交联的催化剂,具有一定的应用潜力。