UXT在细胞内有两种不同的mRNA剪接形式，表达两个大小不同的蛋白，我们将它们分别命名为UXT-V1(169aa)和UXT-V2(157aa)，其中UXT-V1在氨基端比UXT-V2多出12个氨基酸。我们发现这两个蛋白在细胞中的定位不同，UXT-V2主要定位于细胞核内，少量定位于细胞质中；而UXT-V1则特异性的定位于细胞质中。我们实验室先前的工作表明UXT-V2是核内NF-KB转录增强复合物中一个重要的调控分子，而对于UXT-V1的功能还没有任何报道。我们用生物信息学的方法对UXT-VI的氨基酸序列进行了分析，发现其N端较UXT-V2多出来的12个氨基酸序列中含有一个保守的TRAF binding motif,暗示其可能与TRAF家族蛋白有相互作用。我们以此为线索，对UXT-V1的生物学功能展开了探索，分别阐述了其在调控细胞凋亡以及调控宿主对抗病毒先天性免疫应答中的功能。　　 在本论文的第一部分工作中，我们研究了UXT-V1在肿瘤坏死因子(TNF)诱导细胞凋亡中的调控功能。我们发现降低UXT-V1的表达可以使细胞在TNF-α的刺激下变得非常容易凋亡。UXT-V1通过与TRAF2结合，作为RIP-TRAF2-TRADD复合物一个新的组成因子，阻止此复合物招募下游FADD，从而起到抑制细胞凋亡的作用。此外，UXT-V1是一个短半衰期蛋白，在低剂量的CHX处理下它很快降解；而UXT-V1降解之后，FADD就可以被招募到RIP-TRAF2-TRADD复合物，从而激活下游的caspase-8，启动细胞凋亡。这部分的工作阐明了UXT-V1是TNF信号通路中一个新的抗凋亡分子，揭示了TNF-α/CHX诱导细胞凋亡可能的分子机制。　　 本论文的第二部分工作探讨了UXT-V1在先天性免疫中的抗病毒功能与机制。通过生物信息学和免疫共沉淀的方法，我们确定了UXT-V1可以和RIG-I抗病毒信号通路中重要的调控分子——TRAF3相互作用。在病毒感染细胞的过程中，降低细胞内UXT-V1的表达量可以显著下调IFN-β等抗病毒因子的诱导产生。UXT-V1通过其N端的TRAF-binding motif与TRAF3相互作用，介导了TRAF3和TRADD在病毒刺激下被招募到线粒体上的过程，从而加固MAVS信号复合物的组装。我们的研究结果表明UXT-V1作为MAVS-TRAF3复合物中的一个新成员，有效的帮助宿主细胞抵抗病毒侵染。