乳蛋白决定奶类品质,而热加工会影响乳蛋白的稳定性。因此,研究热处理对乳蛋白的影响势在必行,且蛋白质组学是目前为止研究蛋白质较为前沿的技术。本课题采用非标记定量法,观察均质与热处理过程中,乳蛋白的变化情况,通过SDS-PAGE与HPLC,研究乳蛋白的热变性程度,并通过测定酸乳的pH、持水性、粘度与弹性模量,初步分析热处理对酸羊乳品质的影响。本研究在对照组(control group,CG)和均质组(homogenized group,HG)中,分别定量到310和315个蛋白质,且两组之间存在16个显著性差异蛋白。与CG相比,HG中的羊乳蛋白颗粒较小,分布更均匀,且HG的二级结构排列更为有序。此外,蛋白质组学证实,CG中黄嘌呤脱氢酶(xanthine dehydrogenase,XDH,W5PMT0)和天冬酰胺酶(asparaginase-like 1,ASRGL1)的丰度高于HG(P<0.05),而果糖二磷酸醛缩酶(fructose-bisphosphate aldolase,ALDO,W5NQP9)、κ-酪蛋白(κ-casein,κ-CN,A0A0U5A2G6)和β-酪蛋白(β-casein,β-CN,B2YKY6)则刚好相反。继而,发现均质与乳糖酵解/糖异生代谢途径有关。乳蛋白对热加工非常敏感。本研究在所有样品即CG和加热组(HG1、HG2、HG3和HG4)中共鉴定出843个蛋白质,其中625个蛋白质被定量。在CG、HG1、HG2、HG3和HG4分别定量到527、543、537、533和539个蛋白质,且五组样品共有蛋白质438个。热聚类图表明高温/短时(high temperature/short time,HTST)杀菌与超巴氏灭菌(ultra-pasteurization,UP)和超高温瞬时杀菌(ultra-high temperature,UHT)对乳蛋白的影响较为相似,而低温/长时间(low temperature/long time,LTLT)则明显不同。此外,热处理可提高蛋白质的消化与吸收,并有利于抗动脉粥样硬化治疗。通过SDS-PAGE与HPLC分析CG与加热组(HG1、HG2、HG2’、HG3、HG3’和HG4)间乳蛋白的热变性程度,结果发现,120±5°C/10 s对乳蛋白的影响较大。5组热处理样品(CG、HG1、HG2、HG3和HG4)中的α-乳白蛋白(α-lactalbumin,α-La)与β-乳球蛋白(β-lactoglobulin,β-Lg)以及α-酪蛋白(α-casein,α-CN)与β-CN对热的反应完全一致,但κ-CN略有不同。经HPLC发现:羊乳乳蛋白的变性程度随加热温度与时间的增加呈显著性增加(P<0.05)。通过测定酸乳的pH、黏度、储能模量G’(弹性模量)、损耗模量G’’(粘性模量)和持水性来评价酸乳品质。结果表明,在发酵的7 h过程中,7组羊酸乳的pH均由最初的pH(6.3)一直下降至pH(4.4);所有样品的G’和G’’均呈现递增趋势,且7组样品的G’均高于G’’,即本试验样品具备较好的凝胶态,且HG2与HG3表现出较好的粘弹性。7组酸奶的黏度均出现非线性下降现象,即样品出现了剪切化稀化现象,HG2与HG3的黏度较大且较稳定。HG1与HG3同其余5组存在显著性差异(P<0.05)。由此推断,85±5°C/15 s和120±5°C/4 s为适合酸奶发酵的杀菌条件。