Syncytin蛋白是内源性逆转录病毒的囊膜蛋白。Syncytin基因在几百万年前就被宿主捕获,在不同的宿主体内经过漫长的演化,整合到宿主的基因组内,在宿主内以内源蛋白的形式表达,并行使着不同的功能。这些蛋白在宿主的发育和免疫抑制及调控中都能起到极其重要的作用。在此前的研究中,很多的syncytin蛋白（如人的syncytin-1和2蛋白,鼠的syncytin-A和B蛋白,兔的syncytin-Ory1蛋白,狗和猫各自的syncytin-Car1蛋白,和其他数十种动物的syncytin蛋白）被发现能促进细胞和细胞的膜融合,形成合胞体；或者在假病毒体系中起到促进病毒膜和细胞膜的融合的作用。在近来的一些研究中我们发现,斑马鱼（zebrafish）的一种逆转录病毒（zebrafish endogenous retrovirus, ZFERV）中,有一个保持着完整的开放阅读框的囊膜蛋白基因,它在斑马鱼的胸腺中高表达,同时在其他的组织内也有一定程度的存在,我们把它称为syncytin-ZF （SynZF）,通过序列比对和分析,我们发现SynZF的结构和其它的己知syncytin蛋白结构非常的相似,包括表面亚单位（surface subunit, SU）和跨膜亚单位（transmembrane subunit, TM）。尤其是通过软件分析后,发现在其TM区的N末端和C末端分别有一个七肽重复序列,我们称其为N-terminal heptad repeats （NHR）和C-terminal heptad repeats （CHR）。我们原核表达了从SynZF的459残基到567残基（SynZF N+C）,含有预测的NHR、CHR和天然的柔性的连接部分,用以分析SynZF的结构特征。我们在研究中发现：在接近自然条件下（PBS,pH7.0）,通过分子筛凝胶层析得到的SynZFN+C的分子量为其单体的三倍,这表明SynZF N+C是作为三聚体存在的,这一结果用化学交联得到了进一步验证；用圆二色光谱仪检测SynZF N+C的二级结构,发现它富含α-螺旋结构,并且具有极高的热稳定性（Tm值高于90度）；在酸变性下,SynZF N+C会发生缓慢的二级结构解离,呈现出典型的“S”型曲线,这说明SynZF N+C蛋白可能在中性条件下就能够形成稳定的构象,而不需要酸性条件诱导；通过蛋白酶K有限酶解和对酶解产物的质谱分析,我们得到了一个SynZF N+C核心序列,这可能是在SynZF N+C三聚体构象中,NHR和CHR结合的区域。这一结果与通过同源模建所预测三维结果相一致。进一步的实验中,我们突变了SynZF的CX6CC序列中的3个半胱氨酸残基,通过对比野生型和突变体的二级结构热稳定性,认为该柔性连接部分和其中的二硫键在整个结构中起着重要的作用。根据得到的在斑马鱼中的SynZF的融合结构特征后,我们也正在构建SynZF体外诱导细胞膜融合的模型,试图阐释SynZF在斑马鱼体内的促融合的生理功能或者是SynZF在ZFERV病毒几百万年前整合进入斑马鱼时所采取的分子机制。期望根据这NHR和CHR序列设计抑制膜融合的多肽抑制药物,建立起类似于抗HIV多肽药物T-20或者其他抗体药物的筛选体系,为病毒入侵细胞的分子机制研究和膜融合相关疾病的防治等多个方面提供一条新途径。