以厦门树白蚁（Glyptotermes Xiamenensis Li et Huang）为材料,经PBS缓冲液（pH 6.7）匀浆抽提处理、硫酸铵分级分离获得白蚁纤维素酶（Endo-1,4-β-D-Glucanase,EC 3.2.1.4,简称EGase）粗酶。进一步经DEAE-Sepharose FastFlow阴离子交换柱层析、Shephadex G-100凝胶过滤柱层析等纯化,得到比活力为458.7 U/mg的电泳单一纯的酶制剂,测定该酶的分子量约为44.8 kD,等电点（pI）为6.1,酶的紫外吸收峰在278 nm,荧光发射峰在334 nm。该酶水解羧甲基纤维素钠的最适pH值为5.0,最适温度40℃,米氏常数K_m值为7.197 mg/ml,V_m为0.774 mmol/（L·min）（pH 5.0,40℃）。酶的热稳定性研究表明:该酶在pH 4.6-9.0和在温度低于45℃下稳定。化学修饰剂:溴代乙酸（BrAc）、N-溴代丁二酰亚胺（NBS）、碳化二亚胺、醋酸酐、对氯汞苯甲酸（pCMB）、巯基乙醇（MT）、乙酰丙酮、过氧化氢（H₂O₂）、苯甲基磺酰氟（PMSF）,对酶修饰研究结果表明:咪唑基、吲哚基、羧基和氨基是该酶的活性功能基团,而蛋白质分子中巯基、二硫键、胍基、硫醚基和羟基与酶活力无关。溴代乙酸（BrAc）,NBS,醋酸酐的抑制机理表现为非竞争性类型抑制常数分别为42.8 mmol/L、83.1 mmol/L和16.5 mmol/L。金属离子对酶活力的影响:结果表明卤素阴离子（Cl^-,Br^-,I^-）,碱金属离子（Li⁺,Na⁺,K⁺）对酶活力也没有影响。Ca²⁺,Zn²⁺,Mn²⁺对EGase具有明显的激活作用,重金属离子Cu²⁺,Pb²⁺,Hg²⁺对酶具有不可逆抑制作用。有机溶剂对酶活力的影响:甲醇、乙醇和丙醇这三种一元醇对酶均表现为抑制的作用,抑制强度依次是甲醇>丙醇>乙醇。乙二醇、丙二醇和丙三醇对酶也都具有强烈的抑制作用,其半抑制浓度(IC₅₀)分别为3.8%、14.5%和16.2%。其中乙二醇的抑制作用是可逆过程,其抑制常数(K_?)为3.8%。苯酚对厦门树白蚁EGase的半抑制浓度(IC₅₀)为0.25 mol/L,其抑制机理表现为竞争性类型,苯酚和底物（S）竞争游离酶（E）的结合部位,但不能和结合酶（ES）结合。其抑制常数K_?为0.64 mol/L。