肌球蛋白是肌肉肌原纤维蛋白的主要组成,经热处理可以形成凝胶,其成胶特性在水产蛋白制品中起决定性的作用,可以改善产品的质构,产生良好的口感。但肌球蛋白是盐溶性蛋白,在体外低盐条件下溶解度差,凝胶性不好,限制了水产蛋白的加工利用。因此,本实验以肌球蛋白为原料,制备热诱导凝胶,研究离子强度及氨基酸增溶对热处理过程中溶解度、浊度及结构的影响,探讨氨基酸增溶对肌球蛋白凝胶形成的影响及机理,为低盐水产蛋白的生产实践提供理论依据。主要研究结果如下:1、相同蛋白浓度下,研究离子强度(1~600 mmol/L NaCl)对肌球蛋白热处理(20~80℃,1℃/min)过程中体系浊度、溶解度、表面疏水性、巯基含量及分子形态等的影响,探讨肌球蛋白热凝胶形成的机理。在高离子强度(600 mmol/L NaCl)下,肌球蛋白的溶解性好,随着热处理的进行,肌球蛋白的溶解度降低,体系浊度增大,表面疏水性升高,总巯基含量减小(p<0.05);随着温度的升高,肌球蛋白发生变性、聚集,分子间相互作用增强,体系的弹性模量(G′)也随之增加,较低离子强度(1、50、100mmol/L NaCl)下,肌球蛋白形成的凝胶孔洞多且大小不均一、表面凹凸不平,形成了无序的三维网状结构;高离子强度下的凝胶结构均匀、致密,稳定性好。2、选择四种离子强度(1、50、150、600 mmol/L NaCl),采用精氨酸(_L-arginine,Arg)透析处理,研究精氨酸增溶对肌球蛋白热诱导凝胶形成的影响及机理。在1和50 mmol/L NaCl条件下,5 mmol/L精氨酸溶液透析处理能显著提高肌球蛋白的溶解度、表面疏水性和总巯基含量(p<0.05),肌球蛋白分子有拉长变短、变粗的现象;而在600 mmol/L NaCl溶液中,精氨酸溶液透析处理对肌球蛋白溶解度及分子形态的影响不明显。与对照组相比,Arg的添加能抑制肌球蛋白分子的热聚集,使溶解度增大,表面疏水性增加,低离子强度下肌球蛋白热诱导体系的G′值显著增大;热诱导形成不透明的凝胶,其微观结构表面平整、孔洞大小均匀,维持凝胶的化学作用力以疏水相互作用为主。因此,Arg可以改善低离子强度条件下肌球蛋白热诱导凝胶的三维网状结构。初步分析精氨酸增溶后低离子强度下肌球蛋白的凝胶机理可能与分子形态的变化及分子间强的疏水相互作用有关。3、在1、50、150 mmol/L NaCl溶液中,5 mmol/L赖氨酸(_L-lysine,Lys)溶液透析处理,显著增大了肌球蛋白的溶解度(p<0.05),增溶后肌球蛋白分子的表面疏水性和总巯基含量增大,高离子强度下(600 mmol/L NaCl),Lys的添加对肌球蛋白溶解度及分子结构的影响不显著(p<0.05);随着热处理温度(20~80℃)的升高,Lys抑制了肌球蛋白的聚集,使溶解度增大,表面疏水性增加,低离子强度下肌球蛋白热诱导体系的G′值明显增大;且形成了表面平整、大小均匀的凝胶微观结构,维持凝胶的化学作用力以疏水相互作用为主,而高离子强度下凝胶的三维网状结构更加稳定。初步分析赖氨酸增溶后,低离子强度下肌球蛋白的凝胶机理可能与分子形态的变化及分子间强的疏水相互作用有关。4、为了改善低离子强度下肌球蛋白的凝胶特性,探讨了卡拉胶添加后氨基酸增溶对卡拉胶-肌球蛋白体系热诱导凝胶形成的影响及机理。结果显示,添加卡拉胶后,肌球蛋白体系的弹性模量增大,持水性显著增加,低离子强度下形成了大小均匀、有序的网状结构,维持凝胶的作用力以疏水相互作用为主,高离子强度下复合体系的凝胶结构更加稳定;精氨酸和赖氨酸透析处理后,显著增大了卡拉胶-肌球蛋白复合体系的白度和凝胶强度(p<0.05),并很好地改善了复合体系的微观结构,形成了致密、均匀的网状结构,维持凝胶的化学作用力以疏水相互作用和二硫共价键为主,对复合体系的凝胶结构起到加强作用。比较而言,氨基酸增溶后,卡拉胶-肌球蛋白复合体系的凝胶特性更好。