两个IKK激酶家族成员IKKε和TBKl在细胞抗病毒感染，和Toll样受体介导的I类干扰素分泌过程中起重要作用。IKKε在TBKl能磷酸化转录因子IRF3，使其二聚化激活，并转入核内去启动干扰素的表达。在用酵母双杂交系统寻找与IKKε相互作用的分子的过程中，发现了RFP作为与IKKε相互作用的蛋白。免疫共沉淀试验表明，RFP不仅能和IKKε和TBKl相互作用，同样也能和IKKα和IKKβ相互作用。RFP能抑制IKK家族成员介导的ISRE和NF-κB报告基因的激活，也能抑制IKK激酶的上游细胞因子和刺激信号如TNF，IL-1，poly(I：C)和病毒感染等引起的ISRE和NF-κB报告基因的激活。RFP的RNAi能增加TNF，IL-1，poly(I：C)和病毒感染引起的ISRE和NF-κB报告基因的激活。总之，RFP通过负向调节IKK激酶从而负向调节细胞抗病毒反应和炎症反应的信号通路。 受体结合蛋白(RIP)是一种与Fas相互作用的具有强烈诱导细胞凋亡能力的丝氨酸/苏氨酸激酶，是TNF-R1下游的重要的接头蛋白是TNF-R1激活NF-κB所必需的。在本文第二项研究工作中，克隆了RIP家族新成员—RIP5。RIP5的C端含有激酶结构域，该激酶结构域的序列与RIP激酶家族其他成员的激酶结构域序列有同源性。RFP5的N端含有一个非保守性的N端结构域。过表达RIP5能诱导细胞死亡。过表达RIP5能诱导细胞出现DNA“梯状条带”，并且这种梯状条带的出现能被Caspase蛋白酶的抑制基因CrmA抑制。但是过表达RIP5诱导的细胞死亡则不能被CrmA抑制。这些结果表明，RIP5既能诱导Caspase依赖的细胞凋亡途径又能诱导Caspase非依赖的细胞凋亡途径。