采用荧光光谱法并结合平衡透析法研究了汞离子、铅离子与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用。结果表明：BSA分子中色氨酸和酪氨酸残基具有荧光发射性质，以296nm激发BSA，在345nm处有很强的荧光发射。在pH分别为4.40、5.20、6.37、7.43的四种缓冲液中，加入HG²⁺、pb²⁺或Cu²⁺后，发现Hg²⁺-BSA、pb²⁺-BSA和Cu²⁺-BSA强荧光峰的位置不变，但荧光强度随金属离子浓度的增大而明显减弱，说明金属离子Hg²⁺、pb²⁺和Cu²⁺对BSA有荧光猝灭现象，猝灭以静态猝灭为主，由Lineweaver-Burk方程求得Hg²⁺、pb（2+）或Cu²⁺在不同pH条件下的结合常数，从中我们可以发现结合常数变化的规律。在pH6.37模拟生理条件下，加入Zn²⁺、Mg²⁺、Ca²⁺或Cu²⁺与Hg²⁺、pb²⁺竞争结合BSA，从Hg²⁺、pb²⁺与BSA的结合常数的变化得知：Mg²⁺不影响BSA对Hg²⁺的结合，Zn²⁺、Ca²⁺对BSA结合Hg²⁺有竞争抑制作用，Cu²⁺却极大的提高了BSA对Hg²⁺的结合能力。Mg²⁺、Cu²⁺对BSA与pb²⁺的结合起促进作用，Zn²⁺、Ca²⁺对BSA与pb²⁺的结合起抑制作用。改变Cu²⁺的量，进一步研究BSA构象的改变，对结合Hg²⁺、pb²⁺的影响。用平衡透析法研究生理条件（pH7.43）下Hg²⁺与BSA的结合平衡以及模拟生理条件（pH6.37）下pb²⁺与BSA的结合平衡。Scatchard图分析表明，Hg²⁺与BSA有2个强结合位点和8个弱结合位点，结合常数分别为1.26×10⁵和5.12×103(L．mol^-1)；Pb²⁺与BSA有2个强结合位点和16弱结合位点，结合常数分别为8.89×10⁴和2.9×10³(L．mol^-1)。为全面反映Hg²⁺或pb²⁺与BSA的结合情况，用非线性最小二乘法拟合Bjerrum方程，首次报道了Hg²⁺-BSA和pb²⁺-BSA体系的逐级稳定常数，其K₁的数量级均达到10⁵。Hill系数分析表明BSA与Hg²⁺或pb²⁺的结合均产生了负协同效应。