酪氨酸酶在温和条件下能高效、高选择性实现单酚的邻位羟化(单酚酶活性)以及氧化邻二酚为邻二醌(儿茶酚酶活性)。化学和波谱研究已经显示这种酶属于一类三铜蛋白,包含一个双核铜活性中心,每个铜分别与三个组氨酸的咪唑残基配位。众所周知,仿酶催化是生物有机化学领域的挑战性课题,近年来研究进展十分迅速。本文对最近十五年以来酪氨酸酶的结构、功能、催化机理和化学模拟工作的研究进展作了简要评述。虽然咪唑是很好的生物配体,但是它们实际应用在模拟酪氨酸酶的研究一直受到限制,多数研究使用吡啶、吡唑、亚胺、胺和苯并咪唑作为配位基。据我们所知,全以咪唑配位基构筑的酪氨酸酶模型体系在温和条件下催化酚类化合物的邻羟化反应还未见报道。本文在科研组已有工作基础上,进一步改善了配体和配合物的制备方法,以取代酚为原料,经酚的醚化偶联、溴甲基化、咪唑季铵化和Hoffmann型消去反应合成了一系列含多个咪唑基的酪氨酸酶模型配体及配合物。选用2,4-二叔丁基苯酚(DTBP)的邻羟化作为模型反应,气相色谱进行定量分析,研究了含多咪唑基的模型配合物对酪氨酸酶的单酚酶活性的模拟,实现了酚的选择性邻羟化反应。发现该系列模型物都显示单酚酶活性,8a作为一个更好而且有效的化学模型物在温和条件下与分子氧反应,高产率、高选择性的由2,4-二叔丁基苯酚制备了3,5-二叔丁基邻苯二酚,其产率和选择性最高可达80%和94%,这一结果比近年报道的结果更为优越。此外还系统考察了桥基的长度、催化剂的种类和用量、碱、溶剂和反应温度等主要因素对反应的影响并进行了讨论。